Digestão das Proteínas

As proteínas dos alimentos, quer de origem animal, quer vegetal, só começam a ser digeridas no estômago, e a sua decomposição até que sejam libertados os ácidos aminados que as constituem, prossegue no intestino, onde se passam as fases principais.

No estômago, as substâncias quimicamente activas são o ácido clorídrico, o pepsinogénio e o lab-fermento (quimosina ou refina).

As acções do ácido clorídrico consistem principalmente na acidificação do meio gástrico e no seu efeito hidrolítico. Activa o pepsinegénio, transformando-o em pepsina, destrói os micróbios que possam estar presentes e ao chegar ao duodeno desencadeia diversos automatismos essenciais para a digestão das proteínas, em especial as secreções pancreática e intestinal.

A desnaturação das proteínas pelo ácido clorídrico, em resultado da destruição das ligações hidrogénio condicionadoras da estrutura terciária, que desaparece, facilita as acções dos enzimas proteolíticos, uma vez que as cadeias de polipéptidos perderam a forma dobrada em que se encontravam e ficam mais acessíveis ao ataque enzimático.

A digestão das proteínas é iniciada no estômago pela pepsina, que tem origem nas células principais sob a forma de fermento inactivo ? o pepsinogénio. O pH óptimo de activação deste é 1,5, e a pepsina torna-se inactiva a pH 5. A activação da pepsina é desencadeada, no meio ácido adequado, por moléculas de outro pepsinogénio que desdobram o pepsinogénio inactivo, seguindo-se a acção da pepsina activa que, por autocatálise, activa novas moléculas de pepsinogénio

A pepsina transforma as proteínas desnaturadas pelo ácido clorídrico em proteoses e estas em peptonas, que são ainda polipéptidos, de grandes moléculas (peso molecular: 600-3000). Hidrolisa as ligações peptídicas, dentro da estrutura dos polipéptidos, pelo que se trata de uma endopeptidase, actuando especificamente nas ligações formadas pelos ácidos aminados dicarboxulicos e aromáticos. As proteoses e as peptonas formadas são incoaguláveis pelo calor e solúveis na água. A solubilização das proteínas, pela formação destes derivados, parece ser a função principal da pepsina.

O lab-fermento é também uma secreção das células principais do fundo do estômago, segundo parece, e provoca a coagulação específica do leite, cujas proteínas são então dissociadas em proteínas solúveis e em caseína, que precipita sob a forma de caseinato de cálcio. Na presença de cálcio, o lab-fermento transforma irreversivelmente a caseína em paracascína, a qual á depois atacada pela pepsina. O coágulo formado pelo leite de vaca é bastante mais grosseiro, com grânulos mais volumosos, do que o de leite de mulher. A casína precipitada á ressolubilizada pela acção da pepsina. Parece estar ausente do estômago dos adultos.

No intestino, as proteínas e péptidos chegados do estômago são atacados pelos fermentos do suco pancreático, sucessivamente, primeiro pela tripsina e quirnotripsina, que desdobram as proteínas, proteoses e peptonas em polipéptidos. Os dois enzimas são segregados sob a forma inactiva, de tripsinogénio e de quimotripsinogénio, sendo o primeiro activado pelo fermento intestinal, enteroquinase, e o segundo pela própria tripsina, à medida que esta vai sendo activada. A tripsina rompe especificamente as ligações peptídicas dos ácidos aminados básicos, enquanto a quimotripsina é específica para as ligações dos ácidos aminados aromáticos e outros resíduos não carregados no interior dos péptidos.

O pâncreas segrega ainda carboxipeptidases, sob a forma de procarboxipeptidases inactivas, que a tripsina transforma em enzimas actuantes, os quais atacam os polipéptidos produzidos nas acções das enzimas anteriores (endopeptidases), rompendo as ligações carboxilo terminais e libertando os ácidos aminados.

As proteases pancreáticas libertam pequenos péptidos com 2, 3 ou 4 ácidos aminados e alguns ácidos aminados, sobretudo tirosina e triptofano.

O suco intestinal segrega vários enzimas com acção sobre os derivados das proteínas libertados anteriormente, incluindo a enteroquinase, activadora da tripsina.

A aminopeptidase é uma exopeptidase que ataca as ligações peptídicas próximas do azoto terminal dos ácidos aminados dos péptidos e polipéptidos. As dipeptidases, com especificidade variada, actuam sobre os dipéptidos, libertando os respectivos ácidos aminados.

A fosfatase actua removendo o fosfato das combinações orgânicas, incluindo os nucleótidos derivados da dieta e da digestão dos ácidos nucleicos pelas nucleases.

As polinucleotidases fraccionam os ácidos nucleicos em nucleótidos, que vão depois ser desdobrados pelas nucleosidases (nucleósido-fosforilases), libertando as bases púricas ou pirimídicas e as pentoses-fosfato.

As nucleoproteínas são, assim, sucessivamente desdobradas:

pela pepsina, dando proteínas e nucleínas; pela tripsina, dando proteínas e ácidos nucleicos; pela acção das nucleases, que vão dar nucleótidos, seguidamente atacados pelas nucleotidases, para darem ácido fosfórico e nucleósidos; estes, finalmente, pela acção das nucleosidases libertam as bases púricas ou pirimídicas e as pentoses.

Na parte final do intestino, cólon esquerdo, alguns compostos azotados podem ser substrato de acções bacterianas de putrefacção, com libertação de aminas de cheiro característico, que são bases provenientes da descarboxilação (perda do radical ácido COOH) de ácidos aminados, como a alanina, que dá a etilalanina, a tirosina, a tiramina, e a histidina, a histamina. Também há formação de indol e escatol, por desaminação (perda do radical básico NH2) e descarboxilação do triptofano, e de fenol, a partir dos ácidos aminados fenilalanina e tirosina.


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